Reaksi Spesifik Asam Amino

LAPORAN PRAKTIKUM
BIOKIMIA


PERCOBAAN IV
REAKSI-REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN




NAMA : NURUL ELFIANI PAWELI
NIM : H41112304
HARI/TANGGAL PERC. : SENIN, 28 OKTOBER 2013
KELOMPOK : III (TIGA) A
ASISTEN : STEPHANIE TUNGGALA











LABORATURIUM BIOKIMIA
JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR
2013
BAB I
PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang
Protein adalah suatu senyawa organik yang mempunyai ikatan peptida dan berasal dari monomer asam amino.Kata protein merupakan kata yang berasal dari bahasa Yunani, yaitu Protos dan memiliki arti "yang paling utama".Seluruh sel makhluk hidup mendapatkan manfaat penting dari protein ini. Tentunya hal itu punya penyebab, yaitu karena protein mengandung karbon, sulfur, nitrogen, hidrogen dan oksigen. Protein juga mengandung fosfor.
Banyak protein mengandung zat- zat lain disamping asam amino, maka struktur 3 dimensi dan banyak sifat biologi protein ditentukan terutama oleh jenis asam amino berikatan satu sama lain pada rantai polipeptida dari hubungan keruangan satu asam amino dengan yang lain. Sifat biologi protein yang unik terutama disebabkan oleh interaksi spesifik antara asam amino yang menyusunnya.
Asam amino merumapak monomer-monomer dari protein yang merupakan penyusun dari protein-protein itu sendiri yang melalui ikatan hidrogen.Asam amino bagi manusia sangat memiliki banyak manfaat, namun tidak semua asam amino terdapat pada tubuh manusia atau dikatakan sebagai asam amnio non esensial, sedangkan asam amino yang terdapat pada tubuh manusia disebut asam amino esensial.
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins adalah suatu reaksi untuk menentukan gugus indole spesifik untuk asam amino triptofan.Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid tertentu (asam glioksilik, metanol, para metil amino-benzaldehide) dalam suasana asam dan dingin memberikan warna violet (). Berdasarkan hal tersebut, maka hal ini dilakukan.
I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
I.2.1 Maksud Percobaan
Maksud dari percobaan ini adalah mempelajari dan memahami reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.
I.2.2 Tujuan Percobaan
Tujuan dilakukan percobaan ini adalah :
Membuktikan adanya gugus indol, spesifik amino triptofan melalui percobaan Adamkiewitz-Hopkins.
Membuktikan terjadinya denaturasi protein dengan percobaan termokoagulasi, serta pengendapan dengan asam kuat.

I.3Prinsip Percobaan
Mengidentifikasi reaksi spesifik asam amino dan protein dengan beberapa pereaksi tertentu yaitu melalui reaksi Adamkiewitz-Hopkins dan pengendapan dengan asam kuat seperti asam nitrat dan asam organik yang ditandai dengan adanya perubahan warna, suhu dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino dan protein.





BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Protein merupakan urutan linear dari residu asam-asam amino yang terhubung melalui ikatan peptide. Ikatan peptide adalah ikatan kovalen antara gugus-amino dari satu asam amino dan gugus-karboksil dari asam amino dan gugus-karboksil dari asam amino yang lain. Ikatan peptida memiliki karakter ikatan rangkap parsial dan hamper selalu dalam konfigurasi trans. Ketika dua asam amino digabungkan oleh ikatan peptide, mereka membentuk sautu dipeptida. Penambahan asam amino seterusnya mengahsilkan rantai panjang yang disebut oligopeptida dan polipeptida (Ngili, 2009).
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugusfungsionalkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein (Anonim, 2010).
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, dimana terdapat empat struktur pada protein dwngan bentuk dan ciri khas masing-masing yang dimana struktur protein tidak stabil terhadap beberapa faktor, keempat struktur protein yaitu berupa struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener (Lestari, 2011) yaitu;
1. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
2. Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
Alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;
Beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);
Beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan
Gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
3. Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan.Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
4. Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm.Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD.Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta.Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah (Fessenden, 1986).
Perubahan sifat fisik yang mudah diamati adalah terjadinya penjendalan (menjadi tidak larut) atau pemadatan, Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti misalnya etil eter. Daya larut protein akan berkurang jika ditambahkan garam, akibatnya protein akan terpisahsebagai endapan. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein.Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak kearah katoda (Husni dkk., 2007).
Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina.Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam karboksilat dan amino terlihat pula pada titik leburnya. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina. Kedua sifat fisika ini menunjukan bahwa asam amino cenderung mempunyai struktur yang bermuatan dan mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2.Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit (Poedjiadi, 1994).
Semua senyawa organik, reaksi kimia asam amino mencirikan gugus fungsional yang terkandung. Karena semua asam amino mengandung gugus amino dan karboksilat, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus ini. Sebagai contoh gugus amino dapat memberikan reaksi asetilasi, dan gugus karboksil esterifikasi. Walaupun kita tidak akan menganalisa semua reaksi-reaksi organic spesifik asam amino, terdapat dua reaksi penting yang secara luas dipergunakan untuk melakukan deteksi, pengukuran, dan identifikasi asam amino (Lehninger, 1982).
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia.Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan.Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisaular laut kontrifan).Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin). Indol adalah sebuah aromatikheterosiklik senyawa organik. Bisiklik memiliki struktur, yang terdiri dari enam anggota benzen cincin melebur kelima-anggota nitrogen yang mengandung pirol cincin. Indol adalah komponen populer wewangian dan pendahulu untuk banyak obat-obatan.Senyawa yang mengandung sebuah cincin indol disebut indoles.Derivatif yang paling terkenal adalah asam amino triptofan.Indol berbentukpadat pada suhu kamar. Indole dapat diproduksi oleh bakteri sebagai produk degradasi asam aminotriptofan. Hal ini terjadi secara alami di manusia tinja dan tinja yang intens bau. Pada konsentrasi yang sangat rendah, bagaimanapun, ia memiliki aroma bunga-bunga dan merupakan konstituen dari banyak bunga aroma (seperti bunga jeruk) dan parfum (Colby, 1985).
Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino dan protein (Poedjiadi, 1994 ; Tim Dosen Kimia, 2009), antara lain:
Reaksi sakaguci
Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan natrium hipobromit.Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin.Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.
Reaksi Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein.Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan.Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif jika mengandung tirosin, fenil alanin dan triptofan.
Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat..Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan. Reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus indol dalam protein.







BAB III
METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan
Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah larutan protein (albumin), larutan asam amino (Alanin, Asam aspartat, Glisin), reagen Hopkins, larutan NaOH 0,1 M, larutan asam nitrat (HNO3) pekat, larutan asam sulfat (H2SO4) pekat, larutan asetat (CH3COOH) 0,1 M, larutan asam trikloroasetat 7%.

3.2 Alat
Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah tabung reaksi, pipet skala, pipet tetes, gegep, rak tabung, pemanas air dan sikat tabung.

Prosedur Percobaan
3.3.2 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 2 ml dan asam-asam amino (alanin, asam aspartat, dan glisin) 1 ml pada 4 tabung reaksi lainnya, ditambahkan 2 ml larutan glioksilik (reagen Hopkins) ke dalam tabung yang berisi albumin dan asam-asam amino tadi, ditambahkan 4 ml asam sulfat pekat ke dalam tabung reaksi tanpa mencampur, kemudian diamati perubahan yang terjadi.
Reaksi-reaksi pengendapan
Termokagulasi
Dibasakan 5 ml larutan albumin dan 5 ml larutan asam amino (asam aspartat) masing-masing dengan menggunakan satu tetes NaOH 0,1 M, lalu dipanaskan hingga mendidih. Amati perubahan yang terjadi, lalu asamkan larutan panas tersebut dengan asam asetat 0,1 M dan amati kembali perubahan yang terjadi.
Pengendapan dengan asam kuat
Asam nitrat
Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 2 ml larutan albumin dan 2 ml asam amino (asam aspartat), ditambahkan masing-masing tabung larutan asam nitrat pekat 1 mL pada dasar tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.
Asam organik
Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 2 mL larutan albumin dan 2 ml larutan asam amino (asam aspartat), ditambahkan masig-masing tabung dengan menggunakan pipet tanpa mencampurkan 1 ml larutan trikloroasetat 7%, diamati perubahan yang terjadi.










BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil
4.1.1 Tabel Hasil Pengamatan Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
No
Larutan
Reagen Hopkins
H2SO4
1
Ovalbumin
Bening
Bening Kekuning-kuningan
2
Glisin
Bening
Bening
(tidak terjadi perubahan)
3
Alanin
Bening
Bening
(tidak terjadi perubahan)
4
Asam Aspartat
Bening
Terbentuk 2 fase
(dasar berwarna orange dan atas berwarna putih)

4.1.2 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Termokoagulasi
No
Larutan
NaOH
CH3COOH
1
Ovalbumin
Putih Kehijauan
Gumpalan Putih Pekat
2
Asam Aspartat
Bening
Bening

4.1.3 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Asam Nitrat
No
Larutan
Asam Nitrat Pekat
1
Ovalbumin
Cincin Flokulasi Berwarna Kuning
2
Asam Aspartat
Tidak terjadi perubahan

4.1.4 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Asam Organik
No
Larutan
Asam Trikloroasetat (TCA) 10%
1
Ovalbumin
Keruh (terdapat busa)
2
Asam Aspartat
Bening

4.2 Reaksi
4.2.1 Reaksi Adamkiewetz-Hopkins
Albumin


O O
N -CH2-CH-COOH + C-C H2SO4 pekat

N

NH2 H H
H
H




NN -CH2-CH-COOH -H2O

N

N

NH-CHOH-COOH

H

4.3 Pembahasan
4.3.1 Reaksi Adamkiewetz-Hopkins
4.3.2 Reaksi Pengendapan
4.3.2.1 Termokoagulasi
4.3.2.2 Pengendapan Asam Kuat
4.3.2.2.1 Asam Nitrat
4.3.2.2.2 Asam Organik


terbentuk adalah cincin yang berwarna ungu. Hal ini mungkin saja disebabkan karena gugus indole yang terdapat dalam albumin itu hanya sedikit.
Pada larutan glisin yang ditambahkan dengan larutan reagen Hopkins terlihat tidak terjadi perubahan. Ketika ditambahkan dengan larutan asam sulfat pekat juga tidak terjadi perubahan. Sama halnya dengan larutan alanin dan asam aspartat. Ketika ditambahkan dengan larutan Hopkins, larutan asam sulfat pekat juga tidak mengalami perubahan. Hal ini terjadi karena asam amino alanin, asam aspartat dan glisin tidak memiliki gugus indole.
4.3.2 Reaksi Pengendapan Termokoagulasi
Percobaan pada reaksi ini larutan albumin ditambahkan dengan larutan NaOH lalu dipanaskan sehingga membentuk gumpalan yang berwarna putih kehijauan dimana terbentuk garam-garam protein. Dalam keadaan masih panas ditambahkan lagi dengan asam asetat, dimana asam asetat ini digunakan sebagai indikator untuk mengetahui adanya endapan atau tidak. Namun, setelah ditambahkan asam asetat selagi panas, terjadi koagulasi yang terjadinya gumpalan putih pada larutan. Hal ini disebabkan karena penambahan asam asetat menyebabkan albumin dalam keadaan netral yang sebelumnya dalam keadaan basa, sehingga pada suhu tinggi, albumin dalam keadaan netral akan terjadi penggumpalan (koagulasi), oleh karena diberikan indikator yang digunakan untuk mengetahui ada atau tidaknya pengendapan. Sedangkan pada larutan asam aspartat, ketika ditambahkan dengan larutan NaOH lalu dipanaskan dan kemudian ditambahakan lagi dengan larutan asam asetat 0,1 M tidak terjadi perubahan.


4.3.3 Reaksi Pengendapan Asam Nitrat
Percobaan pada reaksi ini, larutan ditambahkan dengan asam nitrat tanpa dikocok. Larutan tersebut akan membentuk endapan putih pada dasar tabung reaksi. Hal itu menunjukkan bahwa larutan protein tersebut telah mengalami denaturasi. Perubahan ini terjadi karena protein dapat bereaksi dengan asam amino asetat. Apabila terjadi perubahan warna itu karena senyawa tersebut mengandung kromatoform. Namun apabila tidak terjadi perubahan warna itu disebabkan karena asam amino spesifik pada larutan tersebut adalah triptofan. Pada reaksi ini juga terjadi 2 fase, karena terlihat adanya cincin yang berwarna kuning diantara keduanya. Sedangkan ketika asam aspartat ditambahkan dengan larutan asam nitrat pekat, tidak terjadi reaksi spesifik.
4.3.4 Reaksi Pengendapan Asam Organik
Percobaan pada reaksi ini, larutan albumin yang ditambahkan TCA 7% mengalai reaksi menyeluruh, sedangkan pada larutan asam aspartat yang ditambahkan dengan larutan TCL 7% tidak mengalami perubahan apapun.



BAB V
PENUTUP

5.1 Kesimpulan
Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan , dapat disimpulkan bahwa:
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk mengidentifikasi adanya gugus indol pada asam amino triptofan.
Reaksi termokoagulasi spesifik untuk melihat terjadinya denaturasi protein pada suhu yang tinggi dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat spesifik untuk melihat denaturasi irreversible pada protein dengan terbentuknya cincin flokulasi pada larutan.

5.2 Saran
5.2.1 Saran untuk Asisten
Sebaiknya saat praktikum berlangsung asisten ikut turut serta dalam memperhatikan dan meninjau semua yang dilakukan praktikkan agar praktikkan tidak salah dalam melakukan percobaan.
5.2.2 Saran untuk Laboraturium
Sebaiknya peralatan praktikum perlu ditambahkan untuk menunjang berlangsungnya praktikum.





DAFTAR PUSTAKA

Colby, D. S., 1985, Ringkasan Biokimia, Penerbit Buku Kedokteran EGC, Jakarta.
Fessenden, R. J., 1986, Kimia Organik, Binarupa Aksara, Jakarta.
Husni, Elidahanum., Samah, Asmaedy., T., Araeti, Reci, 2007, Analisa Zat Makanan dan Protein dalam Makanan Siap Saji Sosis,(http://digilib.unsri.ac.id), Jurnal Sains dan Teknologi Farmasi, Vol: 12 (2), Hal: 108-111, Universitas Andalas, Padang.

Lehninger, A. L., 1990, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga, Jakarta.
Lestari, T., Damayanti, 2011, Pengujian Anti Protein Produksi Blatosis (Anti-PAG) Melalu Metode Dot Blot, (http://jurnal.unpad.ac.id), Jurnal Ilmu Ternak. Vol: 11 (1), Hal: 39-43, Universitas Padjajaran, Bandung.

Ngili, Y., 2009, Biokimia Struktur & Fungsi biomolekul, Graha Ilmu, Yogyakarta.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokimia, Universitas Indonesia, Jakarta.
Tim Dosen Kimia, 2009, Penuntun Praktikum Biokimia Umum, Universitas Hasanuddin, Makassar.











LEMBAR PENGESAHAN












Makassar, 01November2013
Asisten Praktikan

(STEPHANIE TUNGGALA) (NURUL ELFIANI PAWELI)

LAMPIRAN

Lembar Kerja


Hasil dari Reaksi Pengendapan
dengan Asam Nitrat



Hasil dari Reaksi Pengendapan
dengan Asam Organik

























BAGAN KERJA
Larutan GlioksilikTes Adamkiewitz-Hopkins
Larutan Glioksilik

Dipipet 2 mL sebanyak 2x kali
Dimasukkan ke dalam 2 tabung reaksi berbeda
Ditambahkan 3 mL albumin, dan alanin, pada tabung reaksi yang berbeda
HasilDitambahkan setetes demi setetes H2SO4
Hasil
Diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.

Larutan AlbuminReaksi Termokoagulasi
Larutan Albumin
Dipipet sebanyak 5 ml
Dimasukkan dalam tabung reaksi
Dibasakan dengan 1 tetes NaOH 0,1 M
Dipanaskan sampai mendidih
Diamati perubahan yang terjadi
HasilDiasamkan dengan CH3COOH 0.1 M
Hasil
Amati perubahan yang terjadi
Ulangi percobaan ini dengan menggunakan alanin



Reaksi Asam Nitrat
Larutan Albumin
Larutan Albumin

Dipipet sebanyak 2 ml
Dimasukkan dalam tabung reaksi yang bersih dan kering
Ditambahkan 1 mL HNO3 pada dasar tabung
Amati cincin flokulasinya
Ulangi percobaan ini dengan menggunakan alanin
Hasil
Hasil

Reaksi Asam Organik
Larutan AlbuminDipipet sebanyak 2 ml
Larutan Albumin
Dimasukkan dalam tabung reaksi yang bersih dan kering
Ditambahkan 1 mL asam Trikloroasetat 7% pada dasar tabung
HasilAmati perubahan yang terjadi
Hasil
Ulangi percobaan ini dengan menggunakan alanin